ОСОБЛИВОСТІ ПІДТРИМКИ БАЛАНСУ ОКИСНО-ВІДНОВНИХ РЕАКЦІЙ У ТКАНИНАХ ГУСЕЙ НАПРИКІНЦІ ЕМБРІОНАЛЬНОГО ТА В РАННЬОМУ ПОСТНАТАЛЬНОМУ ПЕРІОДІ ОНТОГЕНЕЗУ
Ключові слова:
баланс, дегідрогенази, цикл Кребса, жирні кислоти, антиоксидантний захист, гіпоксія, гіпероксія, онтогенез, гуси
Анотація
Встановлено, постнатальний онтогенез характеризується змінами жирнокислотного складу гладкої м’язової тканини шлунка, зокрема, коливаннями вмісту незамінних ліноленової, арахідонової та докозагексаєнової кислот на тлі сталого сумарного вмісту жирних кислот та їхньої ненасиченості. Доведено, що ембріональний розвиток супроводжується активізацією ензимів циклу трикарбонових кислот та значними різноспрямованими змінами активності антиоксидантних ензимів при поступовому зростанні коефіцієнта антиоксидантної активності. Із залученням кластерного аналізу проілюстровано збалансоване функціонування ферментів системи антиоксидантного захисту та циклу лимонної кислоти під час переходу ембріонів до постнатального онтогенезу.
Посилання
ЛІТЕРАТУРА
1. Антиоксидантний статус свійських гусеподібних за різного антропогенного навантаження : автореф. дис. доктора с.-г. наук : 03.00.04 Біохімія / Данченко О.О. – Нац. ун-т біоресурсів і природокористування України. – К., 2010. – 44 с.
2. Гаврилова А.Р. Определение активности глутатионпероксидазы эритроцитов / А.Р. Гаврилова, Н.В. Хмара // Лаб. дело. – 1986. – № 12. – С. 721 – 724.
3. Данченко О.О. Антиоксидантний статус гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / О. О. Данченко, Л. М. Здоровцева, Ю. П. Пащенко // Вісник Запорізького національного університету. Біологічні науки. – 2011. – № 2. – С. 75–81.
4. Данченко О.О. Онтогенетичні особливості змін жирнокислотного складу ліпідів печінки гусей як головного субстрату пероксидації / О.О. Данченко, В.В. Калитка, Д.М. Колесник // Укр. біохім. журн. – 2003. – Т. 75, № 3. – С. 124–129.
5. Ещенко Н. Д. Определение количества янтарной кислоты и активности сукцинатдегидрогеназы / Н.Д. Ещенко, Г.Г. Вольский // Методы биохимических исследований. – Л. : Изд-во Ленингр. ун-та, 1982. – С. 207–210.
6. Метод определения активности каталазы / [М. А. Королюк, М. И. Иванова, И.Т. Майорова, В.Е Токарев] // Лаб. дело. – 1988. – № 1. – С. 18.
7. Механізми підтримки прооксидантно-антиоксидантної рівноваги в тканинах печінки гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / [Данченко О. О., Пащенко Ю. П., Данченко Н. М., Здоровцева Л.М.] // Укр. біохім. журн. – 2012. – № 6. – С. 109–114.
8. Морфология развивающегося сердца (структура, ультраструктура, метаболизм) / [В.А. Козлов, И.В. Твердохлеб, И.С. Шпонька, В.Д. Мишалов] – Д. : Днепропетровская государственная медицинская академия, 1995. – 220 с.
9. Определение малонового диальдегида в тканях и органах // Критерии и методы контроля метаболизма в организме животных и птиц / – Х. : Институт животноводства НААН, 2011. – С. 224–225.
10. Пат. 2144674 Российская Федерация, G01N33/52, G01N33/68. Способ определения антиоксидантной активности супероксидисмутазы и химических соединений / Сирота Т.В.; заявитель и патентообладатель Сирота Татьяна Валерияновна. – № 99103192/14 ; заявл. 24.02.1999; 20.01.2000. – 3 ф-лы, 2 табл., 7 ил.
11. Яковійчук О.В. Активність дегідрогеназ циклу Кребса і антиоксидантних ферментів у м’язовій тканині гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / О. В. Яковійчук, О. О. Данченко // Актуальні проблеми біохімії та біотехнології: збірник тез. – К. : Санченко. – 2015. – С. 70.
12. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase work in tandem to modulate the antioxidant alpha-ketoglutarate during oxidative stress in Pseudomonas fluorescens / [R.J. Mailloux, R. Singh, G. Brewer та ін.] // J. Bacteriol. – 2009. – № 191. – С. 3804–3810.
13. Atalay M. Muscle energy metabolism / M. Atalay, O. O. Hänninen., 2009. – 448 с. – (Encyclopedia of Life Support Systems (EOLSS)). – (Physiology and Maintenance; Vol. 4).
14. Gupta S. C. Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase / C. G. Subhash, E. E. Dekker // The J. Biol. Chem. – 1980. – Vol. 255. – № 3, Issue 10 – P. 1107–1112.
15. Inhibition of hypoxia-inducible factor (HIF) hydroxylases by citric acid cycle intermediates: possible links between cell metabolism and stabilization of HIF / [P. Koivunen, M. Hirsila, A. Remes та ін.] // J. Biol. Chem. – 2007. – № 282. – P. 4524–4532.
16. Lu H. Hypoxia-inducible factor 1 activation by aerobic glycolysis implicates the Warburg effect in carcinogenesis / H. Lu, R. A. Forbes, A. Verma // J. Biol Chem. – 2002. – № 277. – P. 23111–23115.
17. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies / S. C. Lu // FASEB J. – 1999. – № 13. – P. 1169–1183.
18. Model animals for the study of oxidative stress from complex II / [T. Ishii, M. Miyazawa, H. Onouchi at all.] // Biochim Biophys Acta. – 2013. – № 1827. – P. 588–597.
19. Myllyharju J. Hypoxia-inducible factor prolyl 4-hydroxylases: common and specific roles / J. Myllyharju, P. Koivunen // Biol Chem. – 2013. – № 394. – P. 435–448.
20. Nelson D. Leninger. Principles of biochemistry 5th edition / D. Nelson, M. Cox. – New York : W.H. Freeman and company, 2008. – 1100 с.
21. Satpute R. M. Alpha-ketoglutarate and N-acetyl cysteine protect PC12 cells from cyanide-induced cytotoxicity and altered energy metabolism / R. M. Satpute, J. Hariharakrishnan, R. Bhattacharya // Neurotoxicology. – 2008. – № 29. – С. 170–178.
22. Semenza G.L. Targeting HIF-1 for cancer therapy / G.L. Semenza // Nat. Rev. Cancer. – 2003. – № 3. – P. 721–732.
23. Stanley W. C. Myocardial substrate metabolism in the normal and failing heart / W.C. Stanley, F. A. Recchia, G. D. Lopaschuk // Physiol Rev. – 2005. – 85 (3). – P. 1093–1129.
24. Succinate links TCA cycle dysfunction to oncogenesis by inhibiting HIF-alpha prolyl hydroxylase / [M. A. Selak, S. M. Armour, E. D. MacKenzie at all.] // Cancer Cell. – 2005. – № 7. – С. 77–85.
25. Taegtmeyer H. Switching metabolic genes to build a better heart / H. Taegtmeyer // Circulation. – 2002. – 106 (16). – P. 2043–2045.
26. Temple M. D. Complex cellular responses to reactive oxygen species / M.D. Temple, G. G. Perrone, I.W. Dawes // Trends Cell Biol. – 2005. – № 15. – P. 319–326.
REFERENCES
1. Antioksidantnij status svіjs’kih gusepodіbnih za rіznogo antropogennogo navantazhennja : avtoref. dis. doktora s.-g. nauk : 03.00.04 Bіohіmіja / Danchenko O.O. – Nac. un-t bіoresursіv і prirodokoristuvannja Ukrayini. – K., 2010. – 44 s.
2. Gavrilova A. R. Opredelenie aktivnosti glutationperoksidazy jeritrocitov / A. R. Gavrilova, N. V. Hmara // Lab. delo. – 1986. – № 12. – S. 721–724.
3. Danchenko O. O. Antioksidantnij status gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / O. O. Danchenko, L. M. Zdorovceva, Ju. P. Pashhenko // Vіsnik Zaporіz’kogo nacіonal’nogo unіversitetu. Bіologіchnі nauki. – 2011. – № 2. – S. 75–81.
4. Danchenko O.O. Ontogenetichnі osoblivostі zmіn zhirnokislotnogo skladu lіpіdіv pechіnki gusej jak golovnogo substratu peroksidacіyi / O.O. Danchenko, V.V. Kalitka, D.M. Kolesnik // Ukr. bіohіm. zhurn. – 2003. – T. 75, № 3. – S. 124–129.
5. Eshhenko N. D. Opredelenie kolichestva jantarnoj kisloty i aktivnosti sukcinatdegidrogenazy / N.D. Eshhenko, G.G. Vol’skij // Metody biohimicheskih issledovanij. – L. : Izd-vo Leningr. Un-ta, 1982. – S. 207–210.
6. Metod opredelenija aktivnosti katalazy / [M. A. Koroljuk, M. I. Ivanova, I. T. Majorova, V. E Tokarev] // Lab. delo. – 1988. – № 1. – S. 18.
7. Mehanіzmi pіdtrimki prooksidantno-antioksidantnoyi rіvnovagi v tkaninah pechіnki gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / [Danchenko O.O., Pashhenko Ju.P., Danchenko N.M., Zdorovceva L.M.] // Ukr. bіohіm. zhurn. – 2012. – № 6. – S. 109–114.
8. Morfologija razvivajushhegosja serdca (struktura, ul’trastruktura, metabolizm) / [V.A. Kozlov, I.V. Tverdohleb, I.S. Shpon’ka, V.D. Mishalov] – D. : Dnepropetrovskaja gosudarstvennaja medicinskaja akademija, 1995. – 220 s.
9. Opredelenie malonovogo dial’degida v tkanjah i organah // Kriterii i metody kontrolja metabolizma v organizme zhivotnyh i ptic / – Kh. : Institut zhivotnovodstva NAAN, 2011. – S. 224–225.
10. Pat. 2144674 Rossijskaja Federacija, G01N33/52, G01N33/68. Sposob opredelenija antioksidantnoj aktivnosti superoksidismutazy i himicheskih soedinenij / Sirota T. V.; zajavitel’ i patentoobladatel’ Sirota Tat’jana Valerijanovna. – № 99103192/14 ; zajavl. 24.02.1999; 20.01.2000. – 3 f-ly, 2 tabl., 7 il.
11. Jakovіjchuk O.V. Aktivnіst’ degіdrogenaz ciklu Krebsa і antioksidantnih fermentіv u m’jazovіj tkaninі gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / O. V. Jakovіjchuk, O. O. Danchenko // Aktual’nі problemi bіohіmіyi ta bіotehnologії: zbіrnik tez. – K. : Sanchenko. – 2015. – S. 70.
12. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase work in tandem to modulate the antioxidant alpha-ketoglutarate during oxidative stress in Pseudomonas fluorescens / [R.J. Mailloux, R. Singh, G. Brewer ta іn.] // J. Bacteriol. – 2009. – № 191. – S. 3804–3810.
13. Atalay M. Muscle energy metabolism / M. Atalay, O. O. Hänninen., 2009. – 448 s. – (Encyclopedia of Life Support Systems (EOLSS)). – (Physiology and Maintenance; Vol. 4).
14. Gupta S. C. Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase / C.G. Subhash, E. E. Dekker // The J. Biol. Chem. – 1980. – Vol. 255. – № 3, Issue 10 – P. 1107–1112.
15. Inhibition of hypoxia-inducible factor (HIF) hydroxylases by citric acid cycle intermediates: possible links between cell metabolism and stabilization of HIF / [P. Koivunen, M. Hirsila, A. Remes ta іn.] // J. Biol. Chem. – 2007. – № 282. – P. 4524–4532.
16. Lu H. Hypoxia-inducible factor 1 activation by aerobic glycolysis implicates the Warburg effect in carcinogenesis / H. Lu, R. A. Forbes, A. Verma // J. Biol Chem. – 2002. – № 277. – P. 23111–23115.
17. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies / S.C. Lu // FASEB J. – 1999. – № 13. – P. 1169–1183.
18. Model animals for the study of oxidative stress from complex II / [T. Ishii, M. Miyazawa, H. Onouchi at all.] // Biochim Biophys Acta. – 2013. – № 1827. – P. 588–597.
19. Myllyharju J. Hypoxia-inducible factor prolyl 4-hydroxylases: common and specific roles / J. Myllyharju, P. Koivunen // Biol Chem. – 2013. – № 394. – P. 435–448.
20. Nelson D. Leninger. Principles of biochemistry 5th edition / D. Nelson, M. Cox. – New York : W. H. Freeman and company, 2008. – 1100 s.
21. Satpute R. M. Alpha-ketoglutarate and N-acetyl cysteine protect PC12 cells from cyanide-induced cytotoxicity and altered energy metabolism / R. M. Satpute, J. Hariharakrishnan, R. Bhattacharya // Neurotoxicology. – 2008. – № 29. – S. 170–178.
22. Semenza G.L. Targeting HIF-1 for cancer therapy / G.L. Semenza // Nat. Rev. Cancer. – 2003. – № 3. – P. 721–732.
23. Stanley W. C. Myocardial substrate metabolism in the normal and failing heart / W.C. Stanley, F.A. Recchia, G.D. Lopaschuk // Physiol Rev. – 2005. – 85 (3). – P. 1093–1129.
24. Succinate links TCA cycle dysfunction to oncogenesis by inhibiting HIF-alpha prolyl hydroxylase / [M.A. Selak, S.M. Armour, E.D. MacKenzie at all.] // Cancer Cell. – 2005. – № 7. – S. 77–85.
25. Taegtmeyer H. Switching metabolic genes to build a better heart / H. Taegtmeyer // Circulation. – 2002. –106 (16). – P. 2043–2045.
26. Temple M. D. Complex cellular responses to reactive oxygen species / M.D. Temple, G.G. Perrone, I.W. Dawes // Trends Cell Biol. – 2005. – № 15. – P. 319–326.
1. Антиоксидантний статус свійських гусеподібних за різного антропогенного навантаження : автореф. дис. доктора с.-г. наук : 03.00.04 Біохімія / Данченко О.О. – Нац. ун-т біоресурсів і природокористування України. – К., 2010. – 44 с.
2. Гаврилова А.Р. Определение активности глутатионпероксидазы эритроцитов / А.Р. Гаврилова, Н.В. Хмара // Лаб. дело. – 1986. – № 12. – С. 721 – 724.
3. Данченко О.О. Антиоксидантний статус гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / О. О. Данченко, Л. М. Здоровцева, Ю. П. Пащенко // Вісник Запорізького національного університету. Біологічні науки. – 2011. – № 2. – С. 75–81.
4. Данченко О.О. Онтогенетичні особливості змін жирнокислотного складу ліпідів печінки гусей як головного субстрату пероксидації / О.О. Данченко, В.В. Калитка, Д.М. Колесник // Укр. біохім. журн. – 2003. – Т. 75, № 3. – С. 124–129.
5. Ещенко Н. Д. Определение количества янтарной кислоты и активности сукцинатдегидрогеназы / Н.Д. Ещенко, Г.Г. Вольский // Методы биохимических исследований. – Л. : Изд-во Ленингр. ун-та, 1982. – С. 207–210.
6. Метод определения активности каталазы / [М. А. Королюк, М. И. Иванова, И.Т. Майорова, В.Е Токарев] // Лаб. дело. – 1988. – № 1. – С. 18.
7. Механізми підтримки прооксидантно-антиоксидантної рівноваги в тканинах печінки гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / [Данченко О. О., Пащенко Ю. П., Данченко Н. М., Здоровцева Л.М.] // Укр. біохім. журн. – 2012. – № 6. – С. 109–114.
8. Морфология развивающегося сердца (структура, ультраструктура, метаболизм) / [В.А. Козлов, И.В. Твердохлеб, И.С. Шпонька, В.Д. Мишалов] – Д. : Днепропетровская государственная медицинская академия, 1995. – 220 с.
9. Определение малонового диальдегида в тканях и органах // Критерии и методы контроля метаболизма в организме животных и птиц / – Х. : Институт животноводства НААН, 2011. – С. 224–225.
10. Пат. 2144674 Российская Федерация, G01N33/52, G01N33/68. Способ определения антиоксидантной активности супероксидисмутазы и химических соединений / Сирота Т.В.; заявитель и патентообладатель Сирота Татьяна Валерияновна. – № 99103192/14 ; заявл. 24.02.1999; 20.01.2000. – 3 ф-лы, 2 табл., 7 ил.
11. Яковійчук О.В. Активність дегідрогеназ циклу Кребса і антиоксидантних ферментів у м’язовій тканині гусей в умовах гіпо- і гіпероксії / О. В. Яковійчук, О. О. Данченко // Актуальні проблеми біохімії та біотехнології: збірник тез. – К. : Санченко. – 2015. – С. 70.
12. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase work in tandem to modulate the antioxidant alpha-ketoglutarate during oxidative stress in Pseudomonas fluorescens / [R.J. Mailloux, R. Singh, G. Brewer та ін.] // J. Bacteriol. – 2009. – № 191. – С. 3804–3810.
13. Atalay M. Muscle energy metabolism / M. Atalay, O. O. Hänninen., 2009. – 448 с. – (Encyclopedia of Life Support Systems (EOLSS)). – (Physiology and Maintenance; Vol. 4).
14. Gupta S. C. Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase / C. G. Subhash, E. E. Dekker // The J. Biol. Chem. – 1980. – Vol. 255. – № 3, Issue 10 – P. 1107–1112.
15. Inhibition of hypoxia-inducible factor (HIF) hydroxylases by citric acid cycle intermediates: possible links between cell metabolism and stabilization of HIF / [P. Koivunen, M. Hirsila, A. Remes та ін.] // J. Biol. Chem. – 2007. – № 282. – P. 4524–4532.
16. Lu H. Hypoxia-inducible factor 1 activation by aerobic glycolysis implicates the Warburg effect in carcinogenesis / H. Lu, R. A. Forbes, A. Verma // J. Biol Chem. – 2002. – № 277. – P. 23111–23115.
17. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies / S. C. Lu // FASEB J. – 1999. – № 13. – P. 1169–1183.
18. Model animals for the study of oxidative stress from complex II / [T. Ishii, M. Miyazawa, H. Onouchi at all.] // Biochim Biophys Acta. – 2013. – № 1827. – P. 588–597.
19. Myllyharju J. Hypoxia-inducible factor prolyl 4-hydroxylases: common and specific roles / J. Myllyharju, P. Koivunen // Biol Chem. – 2013. – № 394. – P. 435–448.
20. Nelson D. Leninger. Principles of biochemistry 5th edition / D. Nelson, M. Cox. – New York : W.H. Freeman and company, 2008. – 1100 с.
21. Satpute R. M. Alpha-ketoglutarate and N-acetyl cysteine protect PC12 cells from cyanide-induced cytotoxicity and altered energy metabolism / R. M. Satpute, J. Hariharakrishnan, R. Bhattacharya // Neurotoxicology. – 2008. – № 29. – С. 170–178.
22. Semenza G.L. Targeting HIF-1 for cancer therapy / G.L. Semenza // Nat. Rev. Cancer. – 2003. – № 3. – P. 721–732.
23. Stanley W. C. Myocardial substrate metabolism in the normal and failing heart / W.C. Stanley, F. A. Recchia, G. D. Lopaschuk // Physiol Rev. – 2005. – 85 (3). – P. 1093–1129.
24. Succinate links TCA cycle dysfunction to oncogenesis by inhibiting HIF-alpha prolyl hydroxylase / [M. A. Selak, S. M. Armour, E. D. MacKenzie at all.] // Cancer Cell. – 2005. – № 7. – С. 77–85.
25. Taegtmeyer H. Switching metabolic genes to build a better heart / H. Taegtmeyer // Circulation. – 2002. – 106 (16). – P. 2043–2045.
26. Temple M. D. Complex cellular responses to reactive oxygen species / M.D. Temple, G. G. Perrone, I.W. Dawes // Trends Cell Biol. – 2005. – № 15. – P. 319–326.
REFERENCES
1. Antioksidantnij status svіjs’kih gusepodіbnih za rіznogo antropogennogo navantazhennja : avtoref. dis. doktora s.-g. nauk : 03.00.04 Bіohіmіja / Danchenko O.O. – Nac. un-t bіoresursіv і prirodokoristuvannja Ukrayini. – K., 2010. – 44 s.
2. Gavrilova A. R. Opredelenie aktivnosti glutationperoksidazy jeritrocitov / A. R. Gavrilova, N. V. Hmara // Lab. delo. – 1986. – № 12. – S. 721–724.
3. Danchenko O. O. Antioksidantnij status gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / O. O. Danchenko, L. M. Zdorovceva, Ju. P. Pashhenko // Vіsnik Zaporіz’kogo nacіonal’nogo unіversitetu. Bіologіchnі nauki. – 2011. – № 2. – S. 75–81.
4. Danchenko O.O. Ontogenetichnі osoblivostі zmіn zhirnokislotnogo skladu lіpіdіv pechіnki gusej jak golovnogo substratu peroksidacіyi / O.O. Danchenko, V.V. Kalitka, D.M. Kolesnik // Ukr. bіohіm. zhurn. – 2003. – T. 75, № 3. – S. 124–129.
5. Eshhenko N. D. Opredelenie kolichestva jantarnoj kisloty i aktivnosti sukcinatdegidrogenazy / N.D. Eshhenko, G.G. Vol’skij // Metody biohimicheskih issledovanij. – L. : Izd-vo Leningr. Un-ta, 1982. – S. 207–210.
6. Metod opredelenija aktivnosti katalazy / [M. A. Koroljuk, M. I. Ivanova, I. T. Majorova, V. E Tokarev] // Lab. delo. – 1988. – № 1. – S. 18.
7. Mehanіzmi pіdtrimki prooksidantno-antioksidantnoyi rіvnovagi v tkaninah pechіnki gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / [Danchenko O.O., Pashhenko Ju.P., Danchenko N.M., Zdorovceva L.M.] // Ukr. bіohіm. zhurn. – 2012. – № 6. – S. 109–114.
8. Morfologija razvivajushhegosja serdca (struktura, ul’trastruktura, metabolizm) / [V.A. Kozlov, I.V. Tverdohleb, I.S. Shpon’ka, V.D. Mishalov] – D. : Dnepropetrovskaja gosudarstvennaja medicinskaja akademija, 1995. – 220 s.
9. Opredelenie malonovogo dial’degida v tkanjah i organah // Kriterii i metody kontrolja metabolizma v organizme zhivotnyh i ptic / – Kh. : Institut zhivotnovodstva NAAN, 2011. – S. 224–225.
10. Pat. 2144674 Rossijskaja Federacija, G01N33/52, G01N33/68. Sposob opredelenija antioksidantnoj aktivnosti superoksidismutazy i himicheskih soedinenij / Sirota T. V.; zajavitel’ i patentoobladatel’ Sirota Tat’jana Valerijanovna. – № 99103192/14 ; zajavl. 24.02.1999; 20.01.2000. – 3 f-ly, 2 tabl., 7 il.
11. Jakovіjchuk O.V. Aktivnіst’ degіdrogenaz ciklu Krebsa і antioksidantnih fermentіv u m’jazovіj tkaninі gusej v umovah gіpo- і gіperoksіyi / O. V. Jakovіjchuk, O. O. Danchenko // Aktual’nі problemi bіohіmіyi ta bіotehnologії: zbіrnik tez. – K. : Sanchenko. – 2015. – S. 70.
12. Alpha-ketoglutarate dehydrogenase and glutamate dehydrogenase work in tandem to modulate the antioxidant alpha-ketoglutarate during oxidative stress in Pseudomonas fluorescens / [R.J. Mailloux, R. Singh, G. Brewer ta іn.] // J. Bacteriol. – 2009. – № 191. – S. 3804–3810.
13. Atalay M. Muscle energy metabolism / M. Atalay, O. O. Hänninen., 2009. – 448 s. – (Encyclopedia of Life Support Systems (EOLSS)). – (Physiology and Maintenance; Vol. 4).
14. Gupta S. C. Evidence for the Identity and Some Comparative Properties of a-Ketoglutarate and 2-Keto-4-hydroxyglutarate Dehydrogenase / C.G. Subhash, E. E. Dekker // The J. Biol. Chem. – 1980. – Vol. 255. – № 3, Issue 10 – P. 1107–1112.
15. Inhibition of hypoxia-inducible factor (HIF) hydroxylases by citric acid cycle intermediates: possible links between cell metabolism and stabilization of HIF / [P. Koivunen, M. Hirsila, A. Remes ta іn.] // J. Biol. Chem. – 2007. – № 282. – P. 4524–4532.
16. Lu H. Hypoxia-inducible factor 1 activation by aerobic glycolysis implicates the Warburg effect in carcinogenesis / H. Lu, R. A. Forbes, A. Verma // J. Biol Chem. – 2002. – № 277. – P. 23111–23115.
17. Lu S.C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: current concepts and controversies / S.C. Lu // FASEB J. – 1999. – № 13. – P. 1169–1183.
18. Model animals for the study of oxidative stress from complex II / [T. Ishii, M. Miyazawa, H. Onouchi at all.] // Biochim Biophys Acta. – 2013. – № 1827. – P. 588–597.
19. Myllyharju J. Hypoxia-inducible factor prolyl 4-hydroxylases: common and specific roles / J. Myllyharju, P. Koivunen // Biol Chem. – 2013. – № 394. – P. 435–448.
20. Nelson D. Leninger. Principles of biochemistry 5th edition / D. Nelson, M. Cox. – New York : W. H. Freeman and company, 2008. – 1100 s.
21. Satpute R. M. Alpha-ketoglutarate and N-acetyl cysteine protect PC12 cells from cyanide-induced cytotoxicity and altered energy metabolism / R. M. Satpute, J. Hariharakrishnan, R. Bhattacharya // Neurotoxicology. – 2008. – № 29. – S. 170–178.
22. Semenza G.L. Targeting HIF-1 for cancer therapy / G.L. Semenza // Nat. Rev. Cancer. – 2003. – № 3. – P. 721–732.
23. Stanley W. C. Myocardial substrate metabolism in the normal and failing heart / W.C. Stanley, F.A. Recchia, G.D. Lopaschuk // Physiol Rev. – 2005. – 85 (3). – P. 1093–1129.
24. Succinate links TCA cycle dysfunction to oncogenesis by inhibiting HIF-alpha prolyl hydroxylase / [M.A. Selak, S.M. Armour, E.D. MacKenzie at all.] // Cancer Cell. – 2005. – № 7. – S. 77–85.
25. Taegtmeyer H. Switching metabolic genes to build a better heart / H. Taegtmeyer // Circulation. – 2002. –106 (16). – P. 2043–2045.
26. Temple M. D. Complex cellular responses to reactive oxygen species / M.D. Temple, G.G. Perrone, I.W. Dawes // Trends Cell Biol. – 2005. – № 15. – P. 319–326.
Як цитувати
Яковійчук, О. В., Данченко, О. О., Рубан, Г. В., Ніколаєва, Ю. В., & Федорко, А. С. (1). ОСОБЛИВОСТІ ПІДТРИМКИ БАЛАНСУ ОКИСНО-ВІДНОВНИХ РЕАКЦІЙ У ТКАНИНАХ ГУСЕЙ НАПРИКІНЦІ ЕМБРІОНАЛЬНОГО ТА В РАННЬОМУ ПОСТНАТАЛЬНОМУ ПЕРІОДІ ОНТОГЕНЕЗУ. Acta Biologica Ukrainica, (1), 106-114. вилучено із http://journalsofznu.zp.ua/index.php/biology/article/view/71
Розділ
ФІЗІОЛОГІЯ ЛЮДИНИ ТА ТВАРИН
ISSN 
